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Capítulo 7 - Balanço energético e controle do peso

Gordon M. Wardlaw; Anne M. Smith Grupo A PDF Criptografado

CAPÍTULO 7

Balanço energético e controle do peso

Objetivos do aprendizado

1. Descrever o balanço energético e os usos da energia pelo corpo.

2. Comparar métodos para determinar o uso de energia pelo corpo.

3. Discutir métodos para estimar a composição corporal e determinar se o peso e a composição corporal estão de acordo com os de uma pessoa saudável.

4. Descrever os riscos à saúde representados pelo sobrepeso e a obesidade.

7. Enumerar os benefícios e os riscos de diversos métodos de emagrecimento para obesidade mórbida.

5. Enumerar e discutir características de um programa de emagrecimento sensato.

8. Discutir causas e tratamentos da magreza.

6. Descrever por que e como a redução da ingestão calórica, a modificação do comportamento e a atividade física se encaixam em um plano de emagrecimento.

9. Avaliar dietas de emagrecimento populares e determinar quais são inseguras, fadadas ao insucesso, ou ambas.

Conteúdo do capítulo

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Capítulo 50. Diabete I: entrada de glicose na célula por estimulação da insulina, síntese de glicogênio e sinal de transdução

J. G. Salway Grupo A PDF Criptografado

Diabete I: entrada de glicose na célula por estimulação da insulina, síntese de glicogênio e sinal de transdução

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Diagrama 50.1 (página ao lado)

Esquema hipotético mostrando como a insulina estimula a entrada de glicose e a síntese de glicogênio.

Embora seja senso comum que a insulina diminui a concentração de glicose sanguínea, na realidade ela tem amplo espectro de efeitos não apenas sobre o metabolismo, mas também sobre a homeostase do potássio, o volume celular, a diferenciação e o crescimento celular. É notável que essas múltiplas ações sejam expressas por meio de um único tipo de receptor de insulina. A ligação desse hormônio ao seu receptor inicia seus variados, ou melhor, seus pleiotrópicos (do grego pleion, mais; tropos, tornar) efeitos por um complexo sistema de sinalização que não é ainda completamente compreendido. O Diagrama 50.1 resume dois mecanismos hipotéticos da estimulação insulínica para efetuar a translocação de

GLUT4, (transportador de glicose) até a membrana celular e facilitar a entrada da glicose estimulada por insulina para a síntese de glicogênio (Tab. 50.1).

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Capítulo 55. Diabete VI: diabete tipo 2 e resistência insulínica no fígado

J. G. Salway Grupo A PDF Criptografado

Diabete VI: diabete tipo 2 e resistência insulínica no fígado

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Diagrama 55.1 (página ao lado)

Vias metabólicas e possíveis locais de resistência à insulina no fígado no diabete tipo 2. Quando falha a ação insulínica, as proteínas sinalizadoras estão no estado mostrado em vermelho. Em particular, a insulina é incapaz de ativar o AMP cíclico fosfodiesterase-3 e, então, acumula AMP cíclico. Isso permite que os efeitos de contrarregulação hormonal do glucagon dominem e que as vias mostradas em vermelho operem.

Sinalização insulínica

A insulina estimula a transcrição de alguns genes envolvidos no metabolismo da glicose e na lipogênese, incluindo genes codificadores da glicocinase, gliceraldeído 3-fosfato deidrogenase, piruvato-cinase, enzima málica, acetil-CoA carboxilase e ácido graxo sintase. De modo inverso, a insulina inibe a transcrição de genes gliconeogênicos que codificam fosfoenolpiruvato carboxicinase

(PEPCK), frutose 1,6-bifosfatase e glicose 6-fosfatase. Consequentemente, defeitos nos mecanismos de sinalização, por exemplo, pela via PDK/PKB (ver

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Capítulo 37. Catabolismo de aminoácidos II

J. G. Salway Grupo A PDF Criptografado

Catabolismo de aminoácidos II

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Alanina. A alanina está em equilíbrio com o piruvato, o qual é oxidativamente decarboxilado a CO2 e acetil-CoA. Esta pode ser oxidada no ciclo de Krebs.

Mapa 37.1 (página ao lado)

Catabolismo de aminoácidos.

Serina. Quando é necessária para combustível respiratório, a serina sofre deaminação pela serina deidratase para formar piruvato, conforme o Mapa 37.1.

Glicina. Embora existam várias rotas possíveis para o catabolismo da glicina,

é provável que o “sistema de clivagem da glicina” mitocondrial seja o mais importante nos mamíferos. Esse complexo enzimático está ligado à membrana interna mitocondrial e tem várias similaridades com o complexo piruvato deidrogenase. Ele decarboxila a glicina a CO2 e N5, N10-metileno-tetraidrofolato

(N5, N10-THF) de forma oxidativa.

Treonina. A rota mais importante para o catabolismo da treonina nos mamíferos é a “via aminoacetona”. A treonina deidrogenase forma um intermediário instável, a α-amino-β-cetobutirato, que é decarboxilado de maneira espontânea a aminoacetona para facilitar o catabolismo a piruvato. É possível que a treonina também seja deaminada pela serina deidratase e por uma treonina deidratase específica para formar α-cetobutirato. Este poderia ser, então, metabolizado a succinil-CoA, como foi delineado para o metabolismo da metionina.

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Capítulo 24. Regulação do ciclo de Krebs

J. G. Salway Grupo A PDF Criptografado

Regulação do ciclo de Krebs

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Ciclo de Krebs – a junção central do metabolismo

O ciclo de Krebs é encontrado em quase todas as células dos mamíferos, com a notável exceção dos eritrócitos maduros, os quais não têm mitocôndrias.

Esse ciclo oxida acetil-CoA oriunda de carboidratos, corpos cetônicos, ácidos graxos e aminoácidos, produzindo NADH e FADH2 destinados à síntese de ATP na cadeia respiratória. Além disso, os componentes desse ciclo estabelecem ligações essenciais com as vias para gliconeogênese, lipogênese e metabolismo de aminoácidos. Por consequência, a regulação do ciclo de

Krebs deve satisfazer as diversas demandas metabólicas dessas vias, em vários tecidos com suas funções específicas. Por exemplo, a glicose é o combustível primordial devido a seu papel vital como um substrato respiratório.

Como tem capacidade limitada de estocar carboidrato, nosso corpo precisa ser conservado e não exaurido em situações de exercício em que excesso de combustível é exigido pelos músculos. Felizmente, esses tecidos podem utilizar ácidos graxos como fonte alternativa de energia. A piruvato deidrogenase

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