Bioquímica Ilustrada de Harper - 30.ed.

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Esta 30ª edição comemorativa do Bioquímica ilustrada de Harper representa um marco de longevidade e qualidade deste clássico, que foi publicado inicialmente em 1939. O livro mantém-se fiel à sua missão original de oferecer uma apresentação concisa dos aspectos mais relevantes da bioquímica para o estudo da medicina. Esta edição traz uma atualização integrada do conhecimento, além de ampliar os já consagrados recursos didáticos que fizeram desta obra uma referência da bioquímica atual.

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1. Bioquímica e medicina

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Estruturas e funções de proteínas e enzimas

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C A P Í T U L o

Bioquímica e medicina

Victor W. Rodwell, Ph.D. e Robert K. Murray, M.D., Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Entender

a importância da habilidade de extratos de levedura livres de células fermentarem açúcares, uma observação que possibilitou a descoberta dos intermediários da fermentação, da glicólise e de outras vias metabólicas.

�� Reconhecer a abrangência da bioquímica e seu papel central nas ciências da vida, e que a bioquímica e a medicina são disciplinas intimamente relacionadas.

�� Compreender que a bioquímica integra conhecimentos de processos químicos em células vivas com estratégias para se manter saudável, entender doenças, identificar terapias em potencial e aumentar o entendimento sobre as origens da vida na Terra.

�� Descrever como as abordagens genéticas têm sido cruciais para a elucidação de muitas áreas da bioquímica e como o Projeto Genoma Humano promoveu ainda mais avanços em vários aspectos da biologia e da medicina.

 

2. Água e pH

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C A P Í T U L o

Água e pH

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

OBJ e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever as propriedades da água que contribuem para sua tensão superficial,

viscosidade, estado líquido na temperatura ambiente e poder solvente.

�� Utilizar fórmulas estruturais para representar vários compostos orgânicos que podem servir como aceptores ou doadores de ligações de hidrogênio.

�� Explicar o papel desempenhado pela entropia na orientação, em um meio aquoso, das regiões polares e apolares das macromoléculas.

�� Indicar as contribuições quantitativas das pontes salinas, das interações hidrofóbicas e das forças de van der Waals para a estabilidade das macromoléculas.

�� Explicar a relação do pH com a acidez, a alcalinidade e os determinantes quantitativos que caracterizam os ácidos fracos e fortes.

�� Calcular a variação no pH que ocorre durante a adição de uma determinada quantidade de ácido ou base ao pH de uma solução tamponada.

 

3. Aminoácidos e peptídeos

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C A P Í T U L o

Aminoácidos e peptídeos

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Esquematizar

as estruturas e escrever as designações de três letras e de uma letra de cada um dos aminoácidos presentes em uma proteína.

�� Descrever a contribuição de cada tipo de grupamento R dos aminoácidos comuns para suas propriedades químicas.

�� Listar funções fundamentais dos aminoácidos e explicar como certos aminoácidos presentes em sementes de plantas podem impactar gravemente a saúde humana.

�� Nomear os grupos ionizáveis dos aminoácidos proteicos e listar seus valores aproximados de pKa como aminoácidos livres em solução aquosa.

�� Calcular o pH de uma solução aquosa não tamponada de um aminoácido polifuncional e a mudança que ocorre no pH após a adição de uma determinada quantidade de ácido ou base forte.

�� Explicar como o pH, o pKa e o pI podem ser utilizados para predizer a mobili

 

4. Proteínas: determinação da estrutura primária

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C A P Í T U L o

Proteínas: determinação da estrutura primária

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

os múltiplos métodos cromatográficos comumente empregados para o isolamento de proteínas a partir de materiais biológicos.

�� Descrever como a eletroforese em gel de poliacrilamida pode ser utilizada para determinar a pureza da proteína, a massa relativa e o ponto isoelétrico.

�� Descrever a base na qual os espectrofotômetros quadrupolo e por tempo de voo determinam a massa molecular.

�� Fornecer três motivos pelos quais a espectrometria de massa (MS, do inglês, mass spectrometry) suplantou, em grande parte, os métodos químicos para a determinação da estrutura primária das proteínas e para a detecção das modificações pós-traducionais.

�� Explicar como a MS pode identificar modificações pós-traducionais indetectáveis pelo sequenciamento de Edman ou pelo sequenciamento de DNA.

 

5. Proteínas: ordens de estrutura superiores

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Proteínas: ordens de estrutura superiores

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

OBJ e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Indicar

as vantagens e desvantagens das diferentes abordagens para a classificação das proteínas.

�� Explicar e ilustrar as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas.

�� Identificar os principais tipos de estrutura secundária reconhecidos e explicar os motivos supersecundários.

�� Descrever o tipo e as potências relativas das forças que estabilizam cada ordem estrutural das proteínas.

�� Descrever as informações resumidas em um gráfico de Ramachandran.

�� Indicar o atual conhecimento relativo ao processo pelo qual se acredita que as proteínas atinjam a sua conformação nativa.

�� Identificar os papéis fisiológicos no processo de maturação das proteínas, das chaperonas, da proteína dissulfeto isomerase e da peptidil-prolina cis-trans-isomerase.

 

6. Proteínas: mioglobina e hemoglobina

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Enzimas: cinética, mecanismo, regulação e bioinformática

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Proteínas: mioglobina e hemoglobina

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

as semelhanças e as diferenças estruturais mais importantes entre a mioglobina e a hemoglobina.

�� Esboçar as curvas de ligação para a oxigenação da mioglobina e da hemoglobina.

�� Identificar as ligações covalentes e outras associações próximas entre o heme e a globina na oximioglobina e na oxi-hemoglobina.

�� Explicar por que a função fisiológica da hemoglobina requer que sua curva de ligação de o2– seja sigmoidal, em vez de hiperbólica.

�� Explicar o papel oculto na capacidade da hemoglobina de se ligar ao monóxido de carbono.

�� Definir P50 e indicar seu significado no transporte e na liberação de oxigênio.

�� Descrever as alterações estruturais e conformacionais da hemoglobina que acompanham sua oxigenação e subsequente desoxigenação.

 

7. Enzimas: mecanismo de ação

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Enzimas: mecanismo de ação

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

OBJ e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Apreciar

e descrever as relações estruturais entre vitaminas B específicas e certas coenzimas.

�� Delinear os quatro mecanismos principais pelos quais as enzimas atingem a catálise e como esses mecanismos se combinam para a facilitar.

�� Descrever o conceito de “encaixe induzido” e como ele facilita a catálise.

�� Descrever os princípios dos imunoensaios ligados a enzimas.

�� Descrever como o acoplamento de uma enzima à atividade de uma desidrogenase pode simplificar o ensaio da atividade de uma determinada enzima.

�� Identificar as enzimas e proteínas cujos níveis plasmáticos são utilizados para o diagnóstico e o prognóstico de um infarto do miocárdio.

�� Descrever a aplicação das endonucleases de restrição e dos polimorfismos de comprimento de fragmento de restrição na detecção das doenças genéticas.

 

8. Enzimas: cinética

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Enzimas: cinética

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

a abrangência e os objetivos da análise da cinética enzimática.

�� Indicar se ΔG, a variação total na energia livre para uma reação, depende do mecanismo da reação.

�� Indicar se ΔG é uma função da velocidade das reações.

�� Explicar a relação entre Keq, concentrações de substratos e produtos em equilíbrio e a proporção das constantes de velocidade k1/k–1.

�� Definir como a concentração de íons hidrogênio, de enzima e de substrato afetam a velocidade da reação catalisada por enzima.

�� Utilizar a teoria da colisão para explicar como a temperatura afeta a velocidade das reações químicas.

�� Definir as condições da velocidade inicial e explicar as vantagens obtidas de medir a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima sob essas condições.

 

9. Enzimas: regulação das atividades

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Enzimas: regulação das atividades

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Explicar

o conceito de homeostasia corporal total e sua resposta às flutuações do ambiente externo.

�� Discutir por que as concentrações celulares dos substratos para a maioria das enzimas tendem a ficar próximas de Km.

�� Listar os múltiplos mecanismos pelos quais se alcança o controle ativo do fluxo de metabólitos.

�� Descrever as vantagens de determinadas enzimas serem elaboradas como pró-enzimas.

�� Ilustrar os eventos fisiológicos que induzem a conversão de uma proenzima na enzima ativa correspondente.

�� Especificar as alterações estruturais típicas que acompanham a conversão de uma proenzima na enzima ativa.

�� Descrever as características básicas de um sítio de ligação comum para metabólitos e mensageiros secundários que regulam a atividade catalítica de determinadas enzimas.

 

10. Bioinformática e biologia computacional

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Bioinformática e biologia computacional

Peter J. Kennelly, Ph.D. e Victor W. Rodwell, Ph.D.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

as características distintas da genômica, da proteômica e da bioinfomática.

�� Reconhecer o potencial e os desafios apresentados pela medicina personalizada guiada pelo genoma.

�� Resumir os principais aspectos e a relevância clínica do projeto ENCoDE.

�� Descrever as funções disponibilizadas pelos bancos de dados HapMap, Entrez Gene e dbGaP.

�� Explicar como o BLAST e a elucidação do código de dobramento auxiliam os cientistas a desvendar a forma e a função de proteínas desconhecidas ou hipotéticas.

�� Relatar os principais aspectos da idealização e da descoberta de fármacos auxiliadas por computador.

�� Expor as possíveis aplicações futuras de modelos computacionais de vias metabólicas individuais e redes de vias metabólicas.

 

11. Bioenergética: a função do ATP

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Bioenergética

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C A P Í T U L o

Bioenergética: a função do ATP

Kathleen M. Botham, Ph.D., D.Sc. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Relatar

a primeira e a segunda leis da termodinâmica e compreender como elas se aplicam aos sistemas biológicos.

�� Explicar o que significam os termos energia livre, entropia, entalpia, exergônica e endergônica.

�� observar como as reações endergônicas podem ser favorecidas por meio do acoplamento às reações que são exergônicas nos sistemas biológicos.

�� Compreender o papel dos fosfatos de alta energia, do ATP e de outros nucleotídeos trifosfato na transferência de energia livre dos processos exergônicos para os endergônicos, possibilitando que atuem como a “moeda energética” das células.

IMpORTÂNCIA BIOMÉDICA

A bioenergética, ou termodinâmica bioquímica, é o estudo das alterações da energia que acompanham as reações bioquímicas. Os sistemas biológicos são essencialmente isotérmi­ cos e utilizam energia química para ativar os processos vivos.

 

12. Oxidação biológica

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oxidação biológica

Kathleen M. Botham, Ph.D., D.Sc. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Compreender o significado do potencial redox e explicar como ele pode ser em-

pregado para predizer a direção do fluxo dos elétrons nos sistemas biológicos.

�� Identificar as quatro classes de enzimas (oxidorredutases) envolvidas nas reações de oxidação e redução.

�� Descrever a ação das oxidases e fornecer exemplos de onde elas desempenham um papel importante no metabolismo.

�� Indicar as duas funções principais das desidrogenases e explicar a importância das desidrogenases ligadas ao NAD e à riboflavina nas vias metabólicas, como a glicólise, o ciclo do ácido cítrico e a cadeia respiratória.

�� Reconhecer os dois tipos de enzimas classificadas como hidroperoxidases; indicar as reações que elas catalisam e explicar por que elas são importantes.

 

13. Cadeia respiratória e fosforilação oxidativa

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Cadeia respiratória e fosforilação oxidativa

Kathleen M. Botham, Ph.D., D.Sc. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

OBJ e T I VO S

�� Descrever a estrutura dupla da membrana da mitocôndria e indicar a localização

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Considerar

de várias enzimas. que a energia decorrente da oxidação de substratos combustíveis

(lipídeos, carboidratos, aminoácidos) é quase totalmente liberada nas mitocôndrias como equivalentes redutores, os quais passam por um processo, denominado transporte de elétrons, por meio de uma série de transportadores ou complexos redox embebidos na membrana interna da mitocôndria, conhecida como cadeia respiratória, até que eles finalmente reajam com o oxigênio para formar água.

�� Caracterizar os quatro complexos proteicos envolvidos na transferência de elétrons por meio da cadeia respiratória e explicar os papéis das flavoproteínas, das proteínas ferro-enxofre e da coenzima Q.

 

14. Visão geral do metabolismo e do suprimento de combustíveis metabólicos

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Metabolismo dos carboidratos

Visão geral do metabolismo e do suprimento de combustíveis metabólicos

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C A P Í T U L o

David A. Bender, Ph.D. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Explicar

os conceitos das vias metabólicas anabólicas, catabólicas e anfibólicas.

�� Descrever, em linhas gerais, o metabolismo de carboidratos, lipídeos e aminoácidos no nível dos tecidos e órgãos e no nível subcelular e a interconversão dos combustíveis metabólicos.

�� Caracterizar o modo como é regulado o fluxo de metabólitos através de vias metabólicas.

�� Elucidar como uma provisão de combustíveis metabólicos é fornecida tanto no estado alimentado quanto no jejum, assim como a formação de reservas de combustíveis metabólicos no estado alimentado e a sua mobilização durante o jejum.

IMpORTÂNCIA BIOMÉDICA

Metabolismo é o termo empregado para descrever a interconversão dos compostos químicos presentes no organismo, as vias percorridas pelas moléculas individualmente, suas inter-relações e os mecanismos que regulam o fluxo de metabólitos através dessas vias. As vias metabólicas são classificadas em três categorias. (1) Vias anabólicas, que estão envolvidas na síntese de compostos maiores e mais complexos a partir de precursores menores – por exemplo, a síntese de proteínas a partir de aminoácidos e a síntese de reservas de triacilgliceróis e glicogênio. As vias anabólicas são endotérmicas. (2) Vias catabólicas, que estão envolvidas na quebra de moléculas grandes, comumente envolvendo reações oxidativas; elas são exotérmicas, produtoras de equivalentes redutores e ATP, principalmente pela cadeia respiratória (ver Capítulo 13). (3) Vias anfibóli­ cas, que ocorrem no “cruzamento” do metabolismo, atuando como pontos de união entre as vias anabólicas e catabólicas; por exemplo, o ciclo do ácido cítrico (ver Capítulo 16).

 

15. Carboidratos de importância fisiológica

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Carboidratos de importância fisiológica

David A. Bender, Ph.D. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

OBJ e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Explicar

o significado de glicoma, de glicobiologia e da ciência da glicômica. o significado dos termos monossacarídeo, dissacarídeo, oligossacarídeo e polissacarídeo.

�� Ilustrar as diferentes maneiras pelas quais as estruturas da glicose e de outros monossacarídeos podem ser representadas e descrever os diversos tipos de isomerismo dos glicídeos e as estruturas anelares piranose e furanose.

�� Descrever a formação dos glicosídeos e as estruturas de dissacarídeos e polissacarídeos importantes.

�� Explicar o significado do índice glicêmico de um carboidrato.

�� Descrever os papéis dos carboidratos nas membranas celulares e nas lipoproteínas.

�� Explicar

IMpORTÂNCIA BIOMÉDICA

Os carboidratos estão amplamente distribuídos nos vegetais e nos animais; eles possuem papéis estruturais e metabólicos importantes. Nos vegetais, a glicose é sintetizada a partir do dióxido de carbono e da água por fotossíntese e é armazenada como amido ou utilizada para sintetizar a celulose das paredes celulares dos vegetais. Os animais podem sintetizar carboidratos a partir de aminoácidos, porém a maior parte deriva, por fim, dos vegetais. A glicose é o carboidrato mais importante; a maior parte dos carboidratos na dieta é absorvida para a corrente sanguínea à medida que a glicose é formada pela hidrólise do amido e dos dissacarídeos da dieta, sendo que outros glicídeos são convertidos em glicose no fígado. A glicose

 

16. O ciclo do ácido cítrico: a via central do metabolismo de carboidratos, de lipídeos e de aminoácidos

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o ciclo do ácido cítrico: a via central do metabolismo de carboidratos, de lipídeos e de aminoácidos

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C A P Í T U L o

David A. Bender, Ph.D. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

O B J e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever as reações do ciclo do ácido cítrico e as reações que levam à produção

de equivalentes redutores, os quais são oxidados na cadeia de transporte de elétrons na mitocôndria para a produção de trifosfato de adenosina ( ATP).

�� Explicar a importância das vitaminas no ciclo do ácido cítrico.

�� Explicar como o ciclo do ácido cítrico fornece uma via tanto para o catabolismo de aminoácidos quanto para a sua síntese.

�� Descrever as principais vias anapleróticas que possibilitam a reposição de intermediários do ciclo do ácido cítrico e como a retirada do oxalacetato para a gliconeogênese é controlada.

�� Descrever o papel do ciclo do ácido cítrico na síntese de ácidos graxos.

 

17. Glicólise e oxidação do piruvato

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Glicólise e oxidação do piruvato

David A. Bender, Ph.D. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

OBJ e T I VO S

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

a via da glicólise e seu controle, além de explicar como a glicólise pode atuar em condições anaeróbias.

�� Descrever a reação da piruvato-desidrogenase e sua regulação.

�� Explicar como a inibição do metabolismo do piruvato leva à acidose láctica.

IMpORTÂNCIA BIOMÉDICA

A maior parte dos tecidos tem pelo menos alguma necessidade de glicose. No encéfalo, essa necessidade é considerável, e até mesmo no jejum prolongado, o encéfalo consegue obter não mais do que cerca de 20% de sua necessidade energética a partir dos corpos cetônicos. A glicólise, que é a principal via do metabolismo da glicose, ocorre no citosol de todas as células.

Ela pode funcionar tanto anaeróbia quanto aerobiamente, dependendo da disponibilidade de oxigênio e da cadeia de transporte de elétrons. As hemácias, que carecem de mitocôndrias, dependem totalmente da glicose como combustível metabólico e metabolizam-na por glicólise anaeróbia. Entretanto, para oxidar a glicose além do piruvato (o produto final da glicólise),

 

18. Metabolismo do glicogênio

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Metabolismo do glicogênio

David A. Bender, Ph.D. e Peter A. Mayes, Ph.D., D.Sc.

OBJ e T I VO S

�� Descrever

Após o estudo deste capítulo, você deve ser capaz de:

�� Descrever

a estrutura do glicogênio e a sua importância como reserva de car-

boidratos. a síntese e a degradação do glicogênio e a maneira como os processos são regulados em resposta à ação hormonal.

�� Descrever os vários tipos de doenças de armazenamento de glicogênio.

IMpORTÂNCIA BIOMÉDICA

O glicogênio é o principal carboidrato de armazenamento nos animais, correspondendo ao amido nas plantas. Trata-se de um polímero ramificado de a-d-glicose (ver Figura 15-12).

Ocorre principalmente no fígado e nos músculos, com presença de quantidades modestas no encéfalo. Embora o teor de glicogênio no fígado seja maior do que o do músculo, cerca de 75% do glicogênio corporal total se encontram nos músculos, visto que a massa muscular do corpo é consideravelmente maior do que a do fígado (Tabela 18­1).

 

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